1. El proteoma redox tiólico de una célula es el conjunto de proteínas con cisteínas especialmente predispuestas a la oxidación por especies reactivas de oxígeno (ROS) y de nitrógeno (NRS) de forma reversible. Esta modificación puede tener dos objetivos: proteger a las proteínas frente a una oxidación irreversible letal y regular su funcionalidad. La reversibilidad de la modificación depende de las denominadas “Redoxinas”, una familia de proteínas entre las que se encuentran las Glutarredoxinas, que emplean el reductor universal glutatión.
La línea dirigida por la Dra. Alicia Padilla estudia las propiedades moleculares y funcionales de las Glutarredoxinas en la levadura S. cerevisiae como organismo modelo, con la construcción de mutantes en sitios definidos seguido de análisis bioquímicos, moleculares y fisiológicos.
El Dr. McDonagh desarrolla métodos proteómicos de segunda generación y cuantitativos para la identificación de las proteínas constituyentes del Proteoma Redox en levadura, junto con la definición precisa de las Cys modificadas y la cuantificación del grado de modificación.
El Dr. González Ojeda extrapola esta aproximación experimental a células humanas en cultivo alteradas en su metabolismo del óxido nítrico (NO) y en ratones inmunodeprimidos en relación con el desarrollo de tumores.

2. La línea dirigida por el Dr. Rodríguez Ortega utiliza métodos proteómicos para estudiar las proteínas de la superficie de microorganismos patógenos como candidatos para el desarrollo de vacunas y herramientas de diagnóstico. Se estudian los patógenos humanos Streptococcus. pneumoniae y Staphilococcus aureus y el patógeno porcino epizoótico  Streptococcus suis.

3. El Dr. Peinado estudia las propiedades antioxidantes de productos derivados de la industria vitivinícola.

MÁS INFORMACIÓN