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S e r v. B i o l o g í a  M o l e c u l a r 

  Unidad de Proteómica


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EQUIPOS
   
  • Sistema completo de electroforesis para una o dos dimensiones, con capacidad para correr simultáneamente hasta 12 geles. Incluye equipos para geles pequeños y grandes.
 
  • Escáner y “software de análisis” PD-Quest.
 
  • Equipo de captura de imágenes de fluorescencia con láser de 3 longitudes de onda (BioRad Mod FX Multi-imager)
 
  • Estación automática de picado y recogida de proteínas (GENOMIC SOLUTION mod ProPic)
 
  • Estación automática de digestión de proteínas (GENOMIC SOLUTION mod ProGest)
 
  • Estación automática de dispensación y deposición de proteínas (GENOMIC SOLUTION mod ProMS MALDI)
 
  • Cromatógrafo nano-HPLC
 
  • Colector de fracciones con aplicación directa sobre placa para MALDI.
 
  • Espectrómetro de masas MALDI-TOF/TOF (APPLIED BIOSYSTEMS mod 4700)
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TÉCNICA
   
  • Con el equipamiento de que dispone actualmente esta Unidad se puede realizar la separación de proteínas y su identificación. La separación se realiza mediante IEF en la primera dimensión (1D) y por SDS-PAGE en la segunda (2D), de acuerdo con las especificaciones en lo que respecta al intervalo de pH, al porcentaje de acrilamida y al método de tinción (Coomassie, plata o fluorescencia).

  • Para la identificación de manchas proteicas en geles 2D o 1D (SDS-PAGE), los geles se pican, se digieren con tripsina y se aplican en la placa de MALDI automáticamente. Los espectros se pueden adquirir mediante espectrometría de masas tipo MALDI-TOF y la identificación se lleva a cabo por huella peptídica y búsqueda en bases de datos. En el caso de muestras complejas como bandas de geles 1D, se ofrece la posibilidad de realizar LC-MALDI-TOF: una separación cromatográfica previa de los péptidos resultantes de la digestión y la recogida y análisis automático de las fracciones obtenidas por MALDI-TOF.

  • Una vez obtenida la huella peptídica, se confirma la identificación de la proteína por fragmentación y secuenciación (MS/MS) de hasta 3 péptidos seleccionados en cada espectro. Los datos de MS y de MS/MS se analizan conjuntamente mediante búsqueda en bases de datos.

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APLICACIONES
   
  • Separación, purificación y caracterización de proteínas.
 
  • Secuenciación de péptidos mediante espectrometría de masas.
 
  • Secuenciación de péptidos mediante HPLC-Q-TOF.
 
  • Controles de calidad en diferentes industrias (alimentación, farmacéutica, etc.)
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PERSONAL
   
 
Responsables: Dr. Samuel Ogueta Villarreal.
Dra. Consuelo Gómez Díaz.
Dª. Raquel González Carmona.
D. Carlos Fuentes Almagro.
Ubicación: Edificio Ramón y Cajal.
    Torre Este. Planta baja.
Campus de Rabanales.
    Córdoba (España)
Teléfono: 957 218984
Fax: 957 218733
E-mail:

Consuelo Gómez Díaz: proteomica@uco.es
Samuel Ogueta Villarreal: proteomica2@uco.es
Raquel González Carmona: bb2gocar@uco.es
Carlos Fuentes Almagro: b72fualc@uco.es

     
   
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TARIFAS
   

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TARIFAS
 
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FORMULARIOS Y MANUALES
   
 
   



     

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